在一项新的研究中,来自美国加州大学洛杉矶分校的研究人员发现组蛋白H3-H4四聚体是一种铜还原酶。相关研究结果发表在2020年7月3日的Science期刊上,论文标题为“The histone H3-H4 tetramer is a copper reductase enzyme”。在这篇论文中,他们描述了他们开展的两项实验,实验结果显示组蛋白H3-H4四聚体参与了细胞内部铜的还原。美国科罗拉多大学博尔德分校的Johannes Rudolph和Karolin Luger在同期Science期刊上发表了一篇标题为“The secret life of histones”的观点类型文章,对涉及组蛋白的研究进行了概述,并介绍了这些研究人员所开展的研究工作。
组蛋白是存在于真核细胞内部的蛋白。之前的研究已表明,它们的主要功能是将DNA结构排列成核小体。它们的作用是充当DNA螺旋缠绕的线轴,使之能够适应细胞核内部。在这项新的研究中,这些研究人员发现组蛋白还有另一个功能:将铜离子从有毒的形式还原成一种可以安全存在于细胞内的形式。
这些研究人员在开始他们的研究时指出,几十年前,其他的科学家们就已发现,在细胞内部两种组蛋白相遇的地方,成对的组氨酸和半胱氨酸氨基酸可能与金属离子结合。这提示着组蛋白可能在让人体安全使用铜方面发挥了作用。为了测试这个想法,他们设置并进行了两个都涉及 酵母细胞的实验。第一个实验涉及他们在之前的研究中提出的区域内让组蛋白的氨基酸序列发生突变。他们发现,具有突变组蛋白的细胞具有较低水平的Cu(I)离子,这是铜的安全形式。他们认为,这是组蛋白在这种还原过程中发挥作用的证据。在第二个实验中,他们在试管中测试了组蛋白H3-H4四聚体,发现它们确实能将Cu(II)还原成Cu(I)。
这些研究人员进行的这项研究工作具有进化意义:它提示着组蛋白可能在生命形成期时,通过将有害的铜还原成无害状态,使其帮助抵御氧中毒,从而让单细胞生物能够在全球突然含氧的环境中生存下来。
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